Partie 1. étude de la molécule de tyrosine

▶ 1. Identifier des groupes caractéristiques

D'après la représentation topologique ci-dessous, la molécule de tyrosine possède trois groupes caractéristiques :

le groupe carboxyle caractéristique de la famille des acides carboxyliques ;

le groupe amino, positionné en α du groupe carboxyle, caractéristique de la famille des amines ;

le groupe hydroxyle.

▶ 2. Justifier la famille à laquelle appartient la tyrosine

Cette molécule organique comporte un groupe amino et un groupe carboxyle sur le carbone α. Cela permet de confirmer que la tyrosine appartient bien à la famille des acides α-aminés.

Partie 2. étude de la première étape de la synthèse de la L-tyrosine au laboratoire

▶ 1. a) Identifier une catégorie de réaction en chimie organique

Lors de la réaction de la première étape de la synthèse de la L-tyrosine, un atome d'hydrogène du groupe amino de l'aniline (entouré en rouge) est remplacé par le groupe d'atomes H₃C–C=O du chlorure d'éthanoyle (entouré en bleu).

Il s'agit donc d'une réaction de substitution.

b) Isoler une espèce chimique du milieu réactionnel

À température ambiante de 25 °C, l'aniline et le chlorure d'éthanoyle se trouvent à l'état liquide, car, pour chacun d'entre eux, on a : T_f T_éb.

D'autre part, concernant l'acétanilide, on a : 25 °C T_f.

Ainsi, l'acétanilide se trouve à l'état solide.

Pour isoler l'acétanilide solide du milieu réactionnel liquide, on propose d'utiliser un dispositif de filtration comme la filtration Büchner.

c) Justifier la disparition et la formation d'une espèce chimique

Le spectre IR du produit obtenu à l'issue de la première étape présente :

une bande d'absorption fine et d'intensité moyenne vers 3 300 cm^–1 associée à la liaison N–H d'un amide ;

une bande d'absorption fine et de forte intensité vers 1 670 cm^–1 associée à la liaison C=O d'un amide.

D'autre part, ce spectre ne présente pas :

une bande d'absorption fine et d'intensité moyenne vers 3 400 cm^–1 ;

une bande d'absorption fine et de forte intensité vers 1 600 cm^–1.

Ces deux bandes sont associées à la liaison N–H d'une amine primaire.

Cette comparaison des spectres confirme la transformation d'un groupe amino en un groupe amide (voir ci-dessous). L'aniline a donc bien été transformée en acétanilide.

d) Calculer le rendement d'une réaction

Commençons par calculer la quantité de matière initiale en aniline :

On a n_i(aniline) = $\frac{m\left(\text{aniline}\right)}{M\left(\text{aniline}\right)}$

De plus, on a ρ(aniline) = $\frac{m\left(\text{aniline}\right)}{V\left(\text{aniline}\right)}$ d'où m(aniline) = ρ(aniline) × V(aniline).

Ainsi, on obtient :

n_i(aniline) = $\frac{\text{ρ}\left(\text{aniline}\right)\times V\left(\text{aniline}\right)}{M\left(\text{aniline}\right)}$ = $\frac{\text{1,02 }\times \text{ 10,0}}{\mathrm{93,0}}$ = 1,10 × 10^–1 mol.

D'après l'énoncé, le chlorure d'éthanoyle est introduit en excès, par conséquent, l'aniline est le réactif limitant.

Ainsi, si la réaction est totale, alors, à l'état final, l'avancement maximal est :

x_max = n_i(aniline) = 1,10 × 10^–1 mol.

D'après l'équation de la réaction, à l'état final, on a :

n_f(acétanilide) = x_max = 1,10 × 10^–1 mol.

Par conséquent, on a :

m_f(acétanilide) = n_f(acétanilide) × M(acétanilide)

 = 1,10 × 10^-1 × 135,0 = 14,9 g.

D'après la définition du rendement, on a : r = $\frac{m_{exp}\left(\text{acétanilide}\right)}{m_f\left(\text{acétanilide}\right)}$ = $\frac{\mathrm{11,2}}{\mathrm{14,9}}$ = 0,752 soit 75,2 %.

On confirme donc que le rendement de cette étape de synthèse est bien de l'ordre de 75 %.

Pour justifier que ce rendement n'est pas égal à 100 %, on peut avancer comme argument les pertes de matière de l'acétanilide, notamment lors de la filtration évoquée à la question 1. b de la partie 2, et lors du transvasement dans un verre de montre avant la pesée.

▶ 2. a) Repérer des sites donneur et accepteur de doublets d'électrons

Le site donneur d'électrons est le doublet non liant de l'atome d'azote. Le site accepteur d'électrons est l'atome de carbone engagé dans deux liaisons polarisées (la liaison C=O et la liaison C–Cl). Il porte donc une charge partielle δ+.

b) Modéliser des déplacements de doublets d'électrons

La flèche courbe n° 1 ci-dessus modélise le déplacement du doublet d'électrons du site donneur vers le site accepteur, correspondant à la formation de la liaison N–C.

Ce déplacement provoque le basculement d'un doublet d'électrons de la double liaison C=O vers l'atome d'oxygène (désormais chargé O^–), ce qui est modélisé par la flèche n° 2.

Cela permet à l'atome de carbone de respecter la règle de l'octet.

Partie 3. contrôle de qualité d'une gélule de L-tyrosine

▶ 1. Rappeler les réglages à effectuer sur le spectrophotomètre

Pour régler le spectrophotomètre, il faut tout d'abord déterminer la longueur d'onde à laquelle la mesure d'absorbance devra être réalisée.

Nous devons repérer graphiquement la longueur d'onde notée λ_max pour laquelle l'absorbance de la L-tyrosine est maximale.

Ainsi, par lecture graphique, on a : λ_max = 280 nm. D'autre part, il faut « faire le blanc » c'est-à-dire étalonner l'appareil en mesurant l'absorbance du solvant (ici l'eau distillée) utilisé pour préparer les solutions.

▶ 2. Déterminer le volume de solution mère à prélever lors d'une dilution et préciser la verrerie à utiliser

Il faut commencer par déterminer le volume V₀ de solution mère S₀ qu'il faut prélever pour préparer la solution S₁ à la concentration souhaitée.

Solution mère S₀

C₀ = 2,5 × 10^–3 mol · L^–1 et on ne connaît pas V₀.

Solution fille S₁

C₁ = 5,0 × 10^–4 mol · L^–1 et V₁ = 100,0 mL.

Sachant que, lors d'une dilution, la quantité de matière de soluté se conserve, on a donc n₀ = n₁ d'où C₀V₀ = C₁V₁.

Ainsi, V₀ = $\frac{C_1{V}_1}{C_0}$ = $\frac{\text{5,0 }\times {10}^{-\text{4 }}\times \text{ 100,0}}{\text{2,5 }\times {\text{ 10}}^{-3}}$ = 20 mL.

Pour préparer cette solution, il faut utiliser une fiole jaugée de 100,0 mL et une pipette jaugée de 20 mL pour le prélèvement.

▶ 3. Pour savoir si la teneur en L-tyrosine de la gélule analysée est bien conforme à l'indication de l'étiquette du médicament mentionnant que les gélules contiennent 500 mg de L-tyrosine, il faut déterminer la masse de L-tyrosine présente dans la solution S préparée en dissolvant une gélule de L-tyrosine.

Étape 1. Déterminer la concentration molaire en L-tyrosine de la solution S préparée

On sait que l'absorbance de la solution S est égale à A = 1. Par lecture graphique (page suivante), on en déduit que la concentration molaire en L-tyrosine de la solution S est :

C_S = 0,00135 mol · L^–1 soit :

C_S = 1,35 × 10^–3 mol · L^–1.

Étape 2. Déterminer la masse de tyrosine contenue dans la solution S préparée

La masse de tyrosine est donnée par :

m_tyrosine = C_SV_SM_tyrosine

m_tyrosine = 1,35 × 10^–3 × 2,0 × 181,0 = 4,9 × 10^–1 g = 4,9 × 10² mg.

Étape 3. Calculer l'écart relatif

L'écart relatif sur la masse de tyrosine dans la gélule est donné par :

ER = $\frac{\left|m_{\text{théo}}-m_{\text{exp}}\right|}{m_{\text{théo}}}$ = $\frac{500-490}{500}$ = 0,02 soit 2 %.

Étape 4. Conclure

La gélule analysée contient 490 mg de L-tyrosine. On retrouve l'indication portée sur l'étiquette de ce médicament avec un écart relatif de 2 %.

Partie 4. de la tyrosine à une protéine

▶ 1. Déterminer le nombre de dipeptides différents issus de la réaction entre deux acides aminés différents

Pour former la liaison peptidique, il faut qu'un groupe carboxyle réagisse avec un groupe amino. Or, un acide aminé possède à la fois un groupe carboxyle et un groupe amino. Ainsi, lorsqu'on fait réagir la tyrosine avec la glycine sans protection particulière, il peut y avoir formation de plusieurs peptides différents.

En effet, le groupe carboxyle de la tyrosine peut réagir avec le groupe amino de la glycine pour former le dipeptide TYR-GLY.

De la même façon, le groupe carboxyle de la glycine peut réagir avec le groupe amino de la tyrosine pour former le dipeptide GLY-TYR.

Les groupes amino et carboxyle de deux acides aminés identiques peuvent aussi réagir ensemble : cela conduit à la formation des dipeptides TYR-TYR et GLY-GLY. Le nombre de dipeptides envisagés est donc égal à quatre : TYR-TYR, GLY-GLY, TYR-GLY et GLY-TYR.

▶ 2. Proposer une stratégie de synthèse pour obtenir un dipeptide souhaité

Si l'on souhaite synthétiser uniquement le dipeptide TYR-GLY, il faut former la liaison peptidique en faisant réagir sélectivement, la fonction acide carboxylique de la tyrosine avec la fonction amine de la glycine.

Cela implique qu'il faut préalablement protéger la fonction amine de la tyrosine et la fonction acide carboxylique de la glycine en les faisant réagir avec des réactifs adaptés. Ainsi, ces deux groupes fonctionnels ne pourront pas réagir. C'est l'étape de la protection.

Ensuite, on fait réagir les deux groupes fonctionnels non protégés de la glycine et de la tyrosine : c'est l'étape de la réaction. Il y a alors formation de la liaison peptidique souhaitée.

Enfin, il faut déprotéger les groupes fonctionnels préalablement protégés. C'est l'étape de la déprotection. On obtiendra ainsi le dipeptide souhaité TYR-GLY.