Annale corrigée Pratique du raisonnement scientifique 1

Vitesse de raccourcissement des cellules musculaires

France métropolitaine, juin 2021 Exercice 2

Vitesse de raccourcissement des cellules musculaires

1 h 50

8 points

Intérêt du sujet • Ce sujet demande d’utiliser les connaissances sur les mécanismes moléculaires de la contraction musculaire pour proposer, à partir des informations extraites des documents, une hypothèse explicative des différences de vitesse de raccourcissement des fibres musculaires.

 

Selon l’activité motrice effectuée, les mouvements mis en jeu s’appuient sur la réalisation de contractions plus ou moins rapides. On cherche à comprendre ce qui détermine la vitesse de raccourcissement des cellules musculaires.

À partir de l’exploitation de l’ensemble des documents et de l’apport des connaissances nécessaires, proposer une hypothèse expliquant les vitesses de raccourcissement différentes des cellules musculaires.

Vous organiserez votre réponse selon une démarche de votre choix intégrant des données des documents et les connaissances utiles.

DOCUMENT 1Électrophorèse1 des chaînes lourdes de la myosine de différentes cellules musculaires

Diverses cellules musculaires sont isolées à partir de muscles de rats ; les chaînes lourdes de myosine (MHC pour « Myosin Heavy Chain ») en sont extraites et subissent une électrophorèse suivie d’une coloration les faisant apparaître en noir. Chacune des pistes a, b, d, e et f correspond aux MHC extraites d’une seule cellule venant d’un muscle donné. La piste c révèle les MHC extraites d’un mélange de cellules issues de divers muscles de rats.

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D’après Weiss et al., J. Biol. Chem. 276, 45902-45908, 2001

1. Électrophorèse : technique permettant de faire migrer dans un champ électrique des molécules chargées électriquement. Plus les molécules sont légères et plus loin elles migrent en partant de la zone de dépôt en haut de l’image.

DOCUMENT 2Intervention de la myosine dans le raccourcissement de la cellule musculaire

Lors du raccourcissement d’une cellule musculaire, il y a plusieurs cycles tels que celui décrit ci-dessous qui se succèdent. Plus ces cycles sont nombreux sur une période donnée, et plus le raccourcissement est important.

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D’après le site researchgate.net

DOCUMENT 3Vitesses de raccourcissement des cellules musculaires

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On a établi à quelle vitesse maximale (en unité de longueur par seconde) se raccourcissent les cellules musculaires en fonction de la chaîne lourde de myosine présente (résultats obtenus chez le chien, l’analyse montre que toutes les différences de vitesse entre les fibres sont statistiquement significatives, à l’exception de la différence entre MHC-IIX et MHC-IIB).

D’après le site journals.physiology.org

DOCUMENT 4Hydrolyse de l’ATP et vitesse de raccourcissement

On a évalué la vitesse du raccourcissement (V0) de cellules musculaires en fonction de la vitesse d’hydrolyse de l’ATP (v) de la myosine qu’elles contiennent. Les résultats ont été obtenus à partir de muscles appartenant à plusieurs espèces de mammifères et contenant différentes sortes de myosine pour la chaîne lourde MHC.

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D’après Richard K. Brizendine et alii., Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Nevada School of Medicine, Reno, NV 99557

DOCUMENT 5Structure de la chaîne lourde de la myosine

A. Représentation tridimensionnelle d’une partie de la « tête » de la chaîne lourde de la myosine

Grâce à la combinaison de divers résultats d’analyses, des ordinateurs permettent d’élaborer des modèles de la structure spatiale des molécules ; sur la visualisation ci-dessous la chaîne de myosine est affichée en « rubans » sauf deux zones correspondant aux acides aminés de la « boucle 1 », située au niveau du site de fixation de l’ATP, et aux acides aminés de la « boucle 2 », située au niveau du site de fixation sur l’actine.

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Image obtenue avec le logiciel Rastop

B. Rôle des boucles

Les acides aminés de la boucle 1 interviennent directement dans la fixation de l’ATP et son hydrolyse ; les études ont montré peu de différences de fonctionnement entre les boucles 1 des différentes chaînes lourdes de myosine.

Par contre des techniques de biologie moléculaire ont permis de remplacer la boucle 2 d’une chaîne lourde de myosine donnée par une boucle 2 d’une autre forme de myosine : on a alors observé que la vitesse d’hydrolyse de l’ATP est modifiée. Les chercheurs ont proposé que la boucle 2 interviendrait sur la durée pendant laquelle l’actine est attachée à la myosine et donc, indirectement, sur la durée totale d’un épisode de raccourcissement.

Le document ci-dessous présente des extraits de séquences peptidiques alignées des différentes formes de chaînes lourdes de la myosine porcine (chaque lettre correspond à un acide aminé différent ; les tirets correspondent à des acides aminés non présents) ; des acides aminés de chaque forme de chaîne lourde se retrouvent à l’identique dans les mêmes formes de chaînes lourdes d’autres espèces de mammifères.

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D’après médecine/sciences 1998 ; 14 : 1077-82
et le site sciencedirect.com

 

Les clés du sujet

Étape 1. Comprendre le sujet

Il faut d’abord faire le point sur la diversité des chaînes lourdes de myosine (MHC) et montrer la relation avec la vitesse de raccourcissement des fibres musculaires. Pour expliquer cette relation, on envisagera le mécanisme d’action de la myosine au cours de la contraction, en s’appuyant sur le document 2 et sur les connaissances sur l’ATP.

On peut alors proposer une hypothèse explicative de la façon dont le type de chaîne lourde influence la vitesse de raccourcissement. Il faut préciser cette hypothèse à l’aide des informations du document 5.

Étape 2. Exploiter les documents

Le document 1 montre que chaque cellule musculaire contient un type de MHC donné parmi les quatre existants, et que les muscles sont constitués de cellules musculaires de différents types.

Le document 3 complète le document 1 en associant une vitesse de raccourcissement à chaque type de MHC.

Le document 2, complété par le document 5, permet de préciser le mode d’action de la myosine au cours du raccourcissement d’une fibre musculaire et de faire l’hypothèse d’un impact possible du type de MHC sur ce mode d’action, et donc sur la vitesse du raccourcissement.

Le document 4 permet d’émettre une hypothèse sur la nature de cet impact.

Le document 5 permet d’affiner l’hypothèse émise.

Étape 3. Construire la réponse

Tableau de 5 lignes, 2 colonnes ;Corps du tableau de 5 lignes ;Ligne 1 : Introduction; Indiquez qu’en exploitant les documents, on va proposer une hypothèse sur la façon dont des différences entre les chaînes lourdes de myosine se répercutent sur le raccourcissement.; Ligne 2 : I. Différentes chaînes lourdes de myosine; Décrivez la diversité des chaînes lourdes de myosine des fibres musculaires d’un muscle.Établissez un lien entre type de chaîne lourde et vitesse de raccourcissement des fibres musculaires.; Ligne 3 : II. Mode d’action des chaînes lourdes de myosine; Décrivez les étapes de l’action de la myosine qui entraînent le raccourcissement des fibres musculaires.; Ligne 4 : III. Propriétés de la chaîne lourde de myosine et vitesse de raccourcissement; Précisez comment la vitesse de raccourcissement varie en fonction de la vitesse d’hydrolyse de l’ATP.Proposez une hypothèse sur le mécanisme par lequel les différences entre les chaînes de myosine se répercutent sur les vitesses de raccourcissement.; Ligne 5 : Conclusion; Soulignez que la vitesse de raccourcissement d’une fibre musculaire est fonction du nombre de molécules d’ATP hydrolysées en un temps donné par les MHC, et que cela dépend de la séquence d’acides aminés du site de liaison à l’actine.;

Introduction

Les fibres musculaires ont des propriétés différentes d’un muscle à l’autre, mais aussi au sein d’un même muscle. On sait que certaines propriétés sont liées aux différents mécanismes de renouvellement de l’ATP, mais nous allons ici étudier un autre facteur : le lien entre le type de chaîne lourde de myosine d’une fibre musculaire et la vitesse de raccourcissement de cette dernière.

I. Différentes chaînes lourdes de myosine

A. Diversité des chaînes lourdes d’un muscle de rat (doc. 1)

Pour les fibres musculaires a, b, d, e, f, l’électrophorèse ne montre qu’une seule bande, ce qui signifie que chacune d’entre elles ne possède qu’un seul type de chaîne lourde de myosine (MHC). La position de chacune des bandes étant dépendante du poids de la MHC qui a migré, on en déduit qu’il existe différents types de MHC. La chaîne MHC-I a migré le plus loin et est donc la chaîne la plus légère. La chaîne MHC-IIA a migré le moins loin et est donc la plus lourde. Les chaînes MHC-IIX et MHC-IIB occupent un emplacement intermédiaire. Les fibres d et e possèdent le même type de chaîne lourde.

La piste c renseigne sur les divers types de MHC présents globalement dans les muscles de rats. On dénombre quatre bandes, qui correspondent individuellement à celles trouvées dans les fibres isolées. On en déduit que chez le rat, chaque cellule musculaire contient un type de MHC donné parmi les quatre existants.

B. Diversité des chaînes lourdes de myosine et vitesse de raccourcissement des fibres (doc. 3)

Le document 3 montre un lien entre le type de MHC présent dans une fibre musculaire et la vitesse de raccourcissement de cette dernière : celles possédant la chaîne MHC-I sont les plus lentes, celles possédant MHC-IIA sont plus rapides, et celles possédant MHC-IIX ou MHC-IIB sont encore plus rapides.

Pour expliquer comment les différences entre les MHC affectent les vitesses de raccourcissement, il faut étudier le mode d’action de la myosine.

II. Mode d’action des chaînes lourdes de myosine (doc. 2)

 Le conseil de méthode

Sans faire un exposé de connaissances sur le sarcomère, décrivez les schémas proposés et utilisez les connaissances pour interpréter les observations faites. Vous pouvez découper le schéma et le coller ici, puis le légender ou l’annoter si besoin.

Le sarcomère est l’unité contractile d’une myofibrille, elle-même unité fonctionnelle d’une fibre musculaire. Le document fournit un schéma du sarcomère limité à deux filaments fins d’actine qui se font face et à deux dimères de myosine d’un filament épais constitués chacun de deux chaînes lourdes. Le document montre deux états du sarcomère : relâché (1) et contracté (2). On constate qu’à la suite de la contraction, la distance entre les deux filaments fins a diminué, ce qui est la conséquence d’un glissement de chaque filament fin vers le centre du sarcomère. Cela entraîne le raccourcissement du sarcomère, et par là de la myofibrille.

À l’état relâché (1), les deux têtes des chaînes lourdes de chaque dimère de myosine sont fixées sur un filament d’actine. En pivotant vers le centre du sarcomère par un changement de conformation (2), elles entraînent le filament fin d’actine. Les chaînes lourdes de myosine, par leurs têtes, sont ainsi le moteur moléculaire du raccourcissement du sarcomère.

Le document 2 indique que le raccourcissement est dû à plusieurs cycles, mais les schémas fournis n’envisagent qu’une partie d’un cycle. Pour finir de décrire un cycle, il faut envisager les mécanismes assurant le retour à l’état 1 à partir de l’état 2.

 Le secret de fabrication

Le document ne fournit aucune indication sur les modalités du retour à l’état 1 à partir de l’état 2. Comme c’est une étape essentielle puisque l’hydrolyse de l’ATP s’y réalise, il faut indiquer les points cruciaux à l’aide de vos connaissances.

Le document 5 indique que chaque tête globulaire possède deux sites de liaison, l’un à l’actine, l’autre à l’ATP. Le premier phénomène qui permet de passer de l’état 2 (têtes basculées vers l’intérieur du sarcomère) à l’état 1 (têtes basculées vers l’extrémité du sarcomère) est la dissociation des têtes de myosine d’avec l’actine, laquelle est provoquée par la fixation d’une molécule d’ATP sur chaque tête globulaire. Le second phénomène est l’hydrolyse de l’ATP, qui est catalysée par une région du site de fixation de l’ATP ayant une activité ATPase. L’énergie libérée par cette hydrolyse entraîne un pivotement de chaque tête du dimère de myosine, qui reprend la conformation de l’état 1. Dans cet état, chaque tête se lie à nouveau à l’actine du filament fin, un peu plus loin sur ce filament.

La nature de la chaîne lourde de myosine doit impacter la durée du cycle, comme le suggère le document : « plus les cycles sont nombreux sur une période donnée et plus le raccourcissement est important ».

III. Propriétés de la chaîne lourde de myosine et vitesse de raccourcissement

A. Vitesse de l’activité ATPase des différentes chaînes lourdes de myosine (doc. 4)

Le graphique du document 4 montre que la vitesse de raccourcissement est proportionnelle à la vitesse d’hydrolyse de l’ATP.

à noter

Le document apporte deux informations : sur la proportionnalité d’une part, sur l’effet de la variabilité des chaînes lourdes sur la vitesse d’hydrolyse d’autre part.

On sait que l’hydrolyse de l’ATP est catalysée par la myosine. En outre, le document précise que les données du graphique ont été obtenues à partir de différentes sortes de myosine, qui diffèrent par le type de leur MHC. On fait donc l’hypothèse que la vitesse d’hydrolyse de l’ATP, et donc la vitesse de raccourcissement d’une fibre dépend du type de MHC qu’elle contient.

B. Séquences des sites catalytiques des têtes de myosine (doc. 5)

Les acides aminés de la boucle 1 de la tête de myosine interviennent directement dans la fixation de l’ATP et son hydrolyse. Suivant l’hypothèse précédemment émise, on s’attend à ce qu’il existe plusieurs différences dans la séquence des boucles 1 des différents types de chaîne lourde. Or le document 5b indique qu’il existe peu de différences de fonctionnement entre les boucles 1 des différentes chaînes de myosine. Cela réfute l’hypothèse d’une implication directe de la boucle 1 qui fixe l’ATP dans le déterminisme de la vitesse d’hydrolyse de l’ATP.

En revanche, les quatre chaînes identifiées dans les fibres musculaires de muscles de mammifères (porc, rat, etc.) ont de nombreuses différences dans la séquence d’acides aminés de leur boucle 2. En particulier la chaîne lourde MHC-I, présente dans les fibres musculaires les plus lentes (doc. 3), est celle qui a la boucle 2 qui diffère le plus. La boucle 2 se lie à l’actine et non à l’ATP, elle modifierait donc indirectement la vitesse d’hydrolyse de l’ATP.

Conclusion

Le raccourcissement des sarcomères des myofibrilles d’une fibre musculaire est dû à un cycle répétitif de liaison-dissociation entre la myosine des filaments épais et l’actine des filaments fins, associé à un changement de conformation (doc. 2) des têtes de chaînes lourdes de myosine. La myosine est l’élément moteur, et l’énergie nécessaire au pivotement des têtes des chaînes lourdes provient de l’hydrolyse de l’ATP qu’elle catalyse.

La vitesse de raccourcissement varie en fonction du type de chaîne lourde de myosine. Dans un muscle, il existe plusieurs types de fibres musculaires, qui diffèrent par le type de chaîne lourde de myosine qu’elles possèdent. Les étapes du cycle de raccourcissement sont les mêmes quelle que soit la chaîne lourde. En revanche, la durée de chaque cycle est un facteur important, conditionné par la vitesse d’hydrolyse de l’ATP des têtes de myosine.

Chaque tête de myosine possède deux sites actifs : l’un assure la liaison avec l’actine (boucle 2), l’autre avec l’ATP (boucle 1). Les boucles 1 des différentes chaînes lourdes de myosine sont peu différentes, contrairement aux boucles 2. Les chercheurs pensent donc que la boucle 2 interviendrait indirectement sur l’activité catalytique de la boucle 1 (ATPase), et donc sur la durée de l’étape du cycle où la myosine est liée à l’actine.

Le secret de fabrication

Dans la phrase finale, on a tout simplement repris l’hypothèse proposée par les chercheurs (doc. 5b), mais on l’a explicitée grâce au raisonnement déroulé dans la conclusion.

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