A Le transport du dioxygène
aLes différentes formes de transport du dioxygène
Le dioxygène est transporté sous 2 formes dans le sang :
majoritairement combiné à l'hémoglobine (Hb) dans les hématies (98 %) ;
en faible quantité dissous dans le plasma et le cytoplasme des hématies (2 %).
L'hémoglobine est un pigment respiratoire présent exclusivement dans les hématies. Il est formé de 4 chaînes polypeptidiques appelées globine avec un hème au centre de chacune. L'hème est une molécule non protéique contenant un atome de fer sous forme Fe2+ qui peut fixer de façon réversible une molécule de O2.
Schéma d'une molécule d'hémoglobine
À savoir
On parle d'anémie quand le taux sanguin en hémoglobine diminue.
Équation de fixation du dioxygène sur l'hémoglobine :
Au niveau des poumons, l'hémoglobine se charge en O2 (sens 1 de la réaction). Elle peut fixer de 1 à 4 molécules de O2 dissous ; quand elle est liée à 4 molécules d'O2, elle est dite saturée et est appelée oxyhémoglobine.
Au niveau des tissus, l'hémoglobine se décharge partiellement en O2 (sens 2 de la réaction). Le O2 libéré (1 à 2 molécules O2, le plus souvent) se retrouve à l'état dissous dans le sang et diffuse dans les cellules selon son gradient de pression.
bLa modulation de la prise en charge du dioxygène par l'hémoglobine
L'affinité de l'hémoglobine pour le O2, c'est-à-dire sa capacité à fixer celui-ci, varie en fonction de la PpO2. La courbe présentant le pourcentage de saturation de l'hémoglobine en O2 en fonction de la PpO2 montre que la saturation augmente avec la PpO2, mais de façon non proportionnelle.
À savoir
La saturation de l'hémoglobine en O2 (SaO2) est le rapport du taux d'oxyhémoglobine sur l'hémoglobine totale.
Courbe de saturation de l'hémoglobine en fonction de la PO2
À forte PpO2 (au niveau alvéolaire, avec PpO2 = 14 kPa), l'hémoglobine présente une forte affinité pour le O2 : il y a donc une prise en charge maximale du O2 par l'hémoglobine (98 % de Hb(O2)4).
À faible PpO2 (au niveau cellulaire, avec PpO2 = 4 kPa), l'hémoglobine présente une faible affinité pour le O2 (60 % de Hb(O2)4) : il y a dissociation de l'oxyhémoglobine (98-60 = 38 % dissociée) et libération du O2 qui se retrouve à l'état dissous et diffuse dans les cellules.
À SAVOIR
À failble PO2, la pente de la courbe est forte, ce qui signifie qu'une faible diminution de la PpO2 entraîne une forte dissociation de l'oxyhémoglobine et donc une augmentation de la libération du O2. Ainsi, lors d'un effort physique, la respiration cellulaire étant plus importante au niveau des muscles pour augmenter la production d'énergie, la PpO2 cellulaire diminue (3 kPa par exemple). Ceci favorise la dissociation de l'oxyhémoglobine et la diffusion du O2 dans les cellules musculaires, ce qui répond à leurs besoins accrus en O2.
B Le transport du dioxyde de carbone
Le CO2 est transporté dans le sang sous 3 formes :
dissous dans le plasma et le cytoplasme des hématies (5-10 %) ;
combiné aux protéines plasmatiques ou à l’hémoglobine (20-30 %) ;
combiné à l'eau (cytoplasme des hématies majoritairement, plasma) sous forme d’ions hydrogénocarbonates HCO3- (60-70 %).
À savoir
Le dioxygène et le dioxyde de carbone transportés sous forme combinée doivent d'abord se dissocier de leur transporteur pour se retrouver à l'état dissous et diffuser.
Lorsque le CO2 se combine à l’eau, il y a formation d’ions H+, ce qui conduit à une baisse du pH sanguin.
Le CO2 combiné à l’hémoglobine se fixe sur les fonctions amines de la protéine ; il n’entre donc pas en compétition avec le O2.