Liaison peptidique

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Classe(s) : Tle ST2S | Thème(s) : Liaison peptidique

Liaison peptidique

Lors de l’hydrolyse de l’aspartame, il se forme deux acides aminés : l’acide aspartique et la phénylalanine. On peut, à l’inverse, créer un dipeptide à partir de deux acides aminés.

1Condensation de deux acides aminés


La fonction acide carboxylique d’un acide aminé peut réagir avec la fonction amine d’un autre acide aminé pour former une fonction amide. Cette liaison unissant deux acides aminés s’appelle liaison peptidique.

Phys_08_Chem_01ill

La liaison peptidique encadrée est un cas particulier du groupe amide. Cette réaction permettant l’union de molécules avec élimination d’eau est une condensation : c’est la réaction inverse de l’hydrolyse.

Les 6 atomes de la liaison peptidique sont dans le même plan. Ceci donne à la molécule une certaine rigidité et a des conséquences sur la structure des protéines dans l’espace.

Phys_08_Chem_02ill

2Création de dipeptides à partir de 2 acides α-aminés

A Quatre possibilités


La fonction acide carboxylique d’un acide aminé aa1 peut réagir soit avec la fonction amine d’un même acide aminé aa1 pour former aa1-aa1 ou avec celle de l’acide aminé aa2 pour former une liaison peptidique aa1-aa2. De même, la fonction acide carboxylique de l’acide aminé aa2 peut réagir soit avec la fonction amine du même acide aminé aa2 et créer aa2-aa2 ou avec celle de l’acide aminé aa1 pour former aa2-aa1. On obtient donc 4 dipeptides car aa1-aa2 est différent de aa2-aa1.

Méthode

Soit les deux acides aminés suivants :

Phys_08_Chem_03Phys_08_Chem_04

– la glycine notée Gly :

– et la sérine notée Ser :

Quels sont les dipeptides pouvant être obtenus à partir de ces deux acides α-aminés ?

Solution

• La fonction acide carboxylique de la glycine peut réagir avec :

– la fonction amine de la sérine pour donner Gly-Ser et de l’eau :

Phys_08_Chem_05

– la fonction amine de la glycine pour donner Gly-Gly et de l’eau :

Phys_08_Chem_06

• La fonction acide carboxylique de la sérine peut réagir avec :

– la fonction amine de la sérine pour donner Ser-Ser et de l’eau :

Phys_08_Chem_07

– la fonction amine de la glycine pour donner Ser-Gly et de l’eau :

Phys_08_Chem_08

On obtient donc 4 dipeptides Gly-Gly, Gly-Ser, Ser-Ser et Ser-Gly. On place une double flèche Phys_08_doublefleche dans les équations.

B L’hydrolyse d’un dipeptide


L’hydrolyse d’un dipeptide coupe la liaison peptidique et conduit aux deux acides α-aminés constitutifs du peptide :

Phys_08_Chem_09

Les deux molécules obtenues sont bien des acides aminés : il s’agit de la thréonine Thr et de l’alanine Ala. Le dipeptide de départ était donc Thr-Ala. Lors de l’hydrolyse, une partie de la molécule d’eau OH se fixe sur l’atome de carbone de la liaison peptidique pour redonner un groupe acide carboxylique et l’autre partie de l’eau H se fixe sur l’atome d’azote pour redonner un groupe amine.

3Les polyamides

A À partir d’acides α-aminés


Le dipeptide formé à partir de deux acides α-aminés comporte une liaison peptidique. Il peut encore réagir avec la fonction amine d’un autre acide α-aminé, puisqu’il possède une fonction acide carboxylique. On obtient alors un tripeptide ayant deux liaisons peptidiques. Et ainsi de suite, on obtient un polypeptide, qui est la condensation de nombreux acides α-aminés. Ces molécules sont complexes et ont une masse moléculaire importante.

Une protéine est un polypeptide de grande taille.

Inversement, il est possible de connaître l’enchaînement d’un polypeptide en démantelant progressivement la molécule, les acides aminés partent les uns après les autres.

B Les polyamides artificiels


Ils sont préparés par polycondensation : ce sont des polymères présentant le groupe amide
—CO—NH— dans un motif. On le forme en utilisant deux voies différentes :

– soit avec une molécule qui comme les acides aminés comporte une fonction acide carboxylique et une fonction amine ;

– soit à partir de deux molécules : une étant un diacide carboxylique et l’autre étant une diamine.